據埃菲社馬德里6月9日報道，西班牙薩拉戈薩大學數學與應用研究所科學家埃內斯托·埃斯特拉達領導的這個項目重點研究新冠病毒的主要蛋白酶。他解釋說，這種主要蛋白酶就“像消化系統一樣，負責病毒內多種蛋白的轉化”。
埃斯特拉達正在研究以方便蛋白酶抑制劑（有機分子、藥物或新的化學化合物）攻擊這種沒有它病毒就無法生存的蛋白酶。
根據該項研究成果，研究人員可以對分子進行大規模檢測，找到新冠病毒主要蛋白酶的有效抑制劑，開發出新藥。
報道稱，新冠病毒主要蛋白酶通常不會像Spike蛋白（S蛋白）那樣變化多端，S蛋白是新冠病毒用來進入人體細胞的工具。“這是可以對它進行攻擊的優勢之一”，埃斯特拉達說，另一個需注意的事項是人體內沒有類似的蛋白酶，因此藥物的特異性可能非常重要。
埃斯特拉達仔細分析新冠病毒的主要蛋白酶，發現了它與SARS病毒的差異，盡管兩者在氨基酸序列上的相似性高達96%。
如果使用標準的數學技術，這些細微的差異是無法察覺的，所以埃斯特拉達必須使用幾年前他和他的團隊開發的更先進的技術。
埃斯特拉達在網絡的數學分析方面頗有經驗，因此他將這種蛋白酶視為一張網，以數學方式表示它的結構，將其中303個氨基酸的每一個都視為一個節點，而它們之間的物理互動則用邊來表示，由此繪制出一張新冠病毒主要蛋白酶的“蜘蛛網”。
當昆蟲掉入蜘蛛網時，蛛網便會產生干擾，告知獵物所在位置。對這些干擾的感覺越靈敏，傳播得越遠，這個蛛網便越有效。
對比SARS病毒和新冠病毒的“蛛網”，可以發現后者對這些干擾傳播的敏感性提高了近20倍，而在細胞內環境中，任何分子間的相互作用都能產生這種干擾。此外，比起SARS病毒的蛋白酶，新冠病毒蛋白酶能夠將這種干擾傳播得更遠。
埃斯特拉達指出，如果落在“蛛網”上的是抑制劑的類似物，那么它會落在一個特定的“位置”，這個位置就是圍繞著蛋白酶活動點并發揮蛋白酶功能的一小組氨基酸上。
埃斯特拉達研究了三種抑制劑，其中兩種“效果極強”，并發現如果一種抑制劑“對蛋白酶傳播干擾的敏感性減少得越多，它對蛋白酶的抑制效果就越好”。
對干擾傳播的敏感性越高，蛋白酶作為酶的工作效果就越好，但與此同時它也暴露出有利于抑制劑的致命弱點。
